Асимметрия интегральных белков и гликолипидов.

Липид заякоренные белки являются одним из примеров мембранных белков, которые асимметрично локализованы по отношению к двум сторонам (цитозольной и экзоплазматической) клеточной мембраны.

Каждый класс трансмембранных белков также имеет особую ориентацию по отношению сторонам мембраны - есть части белковой молекулы, которые всегда ориентированы в цитозоль, и есть - которые всегда ориентированы в экзоплазматическое пространство. Такая асимметрия в ориентации относительно мембраны определяет отличие в свойствах мембранного белка по разные стороны от мембраны.

До сих пор не зарегистрирован ни один случай флип-флопа инте­гральных белков. Поэтому такая асимметрия мембранного белка, которая возникает сразу после его синтеза на мембранах эндоплазматического ретикулума, сохраняется на протяжении всей жизни этого белка.

Многие белки содержат углеводные цепочки, ковалентно связанные с серинами, треонинами или аспарагинами белка. Такие гликопротеины ориентированы так, что углеводные цепи всегда расположены с экзоплазматической стороны (рисунки 35 и 36).

Аналогично и гликолипиды, в которых углеводные цепи, присоеди­нённые к глицероловому или сфингозиновому основаниям, всегда распо­ложены с экзоплазматической стороны мембраны, а углеводные цепочки торчат наружу от мембраны.

Особенно много гликопротеинов и гликолипидов на плазматической мембране эукариотических клеток. Но их нет на внутренней мембране митохондрии, на ламеллах хлоропластов, и на некоторых других внутри­клеточных мембранах.

Поскольку углеводные цепи гликопротеинов и гликолипидов плаз­матической мембраны расположены в экзоплазматическом пространстве, с ними могут взаимодействовать компоненты внеклеточного матрикса, лектины (фитоагглютинины), факторы роста, антитела и другие внеклеточные образования.