Аминокислоты и водная основа их растворов

Межмолекулярные взаимодействия в системе вода - аминокислота, определяют растворимость цвиттер-ионов и способность вступать в различные биологические превращения [58]. Аминокислоты содержат центры гидратации: π- сопряженную систему кольца гетероциклических и ароматических функциональных групп, заряженные и полярные радикалы и являются идеальной моделью для изучения межмолекулярных взаимодействий с участием воды.

Экспериментальные данные, полученные авторами [111] на основании расчета произведения Уальдена, свидетельствуют, что большинство аминокислот обладают умеренной способностью разрушать структуру водных сред.

Методом спинового эха в работах [90, 102] описана и измерена самодиффузия в водных растворах некоторых аминокислот, пептидов и белков. Было обнаружено, что коэффициент самодиффузии воды уменьшаются с ростом молекулярной массы исследуемого вещества. Возможными причинами снижения самодиффузии являются: взаимодействия молекул воды с группами NH3⁺, COOH, COO^-с последующим разупорядочиванием структуры воды.

Для растворов пептидов выявлена аналогичная зависимость. Самодиффузия воды в растворах пептида выше, чем в растворах аминокислоты, что свидетельствует о разрушающем влиянии пептидной группы на структуру воды. Для растворов а-Ала-а-Ала выявлена аномально высокая подвижность молекул воды по сравнению с растворами не только в-изомера, но и всех других аминокислот и пептидов, что можно объяснить сильным разрушающим действием этой молекулы на структуру воды из-за образования внутримолекулярной связи типа -COO^-... H3N⁺ [95].

Установлено, что взаимное расположение гидрофобных и гидрофильных групп мало сказывается на изменении подвижности воды.

Изменение структуры воды связывают с тем, что молекулы аминокислот, по- видимому, сдвигают равновесие между структурами в сторону воды типа разупорядоченной [95].

В литературных источниках существуют данные по исследованию взаимодействия воды с аминокислотами, при этом проводится измерение активности воды, как растворителя, в зависимости от растворенного вещества.

Для изолейцина, метионина (Мет), Асп и Глу установлено взаимодействие с растворителем только при его высокой активности (a_w> 0,98) [76].

Присутствие незначительного количества воды, в структуре аминокислот для изолейцина, Мет, Асп и Глу при спектроскопическом исследовании отражается полосой 3590-3650 см^-1, которая отражает наличие несвязанной ОН-группы [21]. Незначительная гидратация данных веществ даже при высокой активности растворителя вызвана ограниченным взаимодействием кристаллов аминокислот с молекулами воды, что обусловлено малой доступностью молекул воды к полярным и заряженным функциональным группам из-за насыщенности связей СОО^- и NH3⁺ [42]. Данное явление приводит к появлению на ИК-спектрах более интенсивных полос поглощения при длине волны 3310-3265 см^-1, указывающих на значительный вклад в структурную организацию межмолекулярных водородных связей.

Многочисленные данные экспериментов свидетельствуют о том, что Гли, аргинин (Арг) и в-Ала взаимодействуют с водой во всем диапазоне активности растворителя (aw) и являются гидрофильными соединениями [10].

Появление молекул воды в структуре Гли проявляется в виде дополнительных пиков поглощения на ИК-спектре при длине волны 3610, 3380, 2585 см^-1, отражающих появление водородных связей в структуре соединений: «II₂O...H₂O» вблизи углеродного скелета аминокислоты, NI I√...

Для водных растворов Глу наблюдается уширение полосы поглощения 3440­3220 см^-1 и смещение в коротковолновую область спектра. Данное явление

объясняется образованием ассоциатов «H₂O...H₂O» при участии трех водородных связей в структуре аминокислоты [76].

Литературные данные [1, 55, 83] показали, что в водных растворах α- аминокислот имеет место как гидрофобная, так и гидрофильная гидратация. В образующихся ассоциатах происходит перекрывание гидратных оболочек, приводящее к усилению разрушающего влияния молекул аминокислот на структуру воды.

В соответствии с литературными данными [72],уже при активности растворителя 0,1-0,4 в структуру кристаллической решетки в-Ала внедряется 2 молекулы воды, образую стехиометрические комплексы в-Ала*2 H₂O. На ИК - спектре данного комплекса можно выделить полосу поглощения 3367 см^-1 характеризующей появлении связи NH₃⁺H₂O. Пик поглощения при длине волны 2570 см^-1 возможно отнести к колебаниям СОО^-... H₂O. Выявлено образование связи H₂O. H₂O в структуре аминокислоты при 3590 см^-1. Полоса поглощения 1649 см^-1 характеризует возникающие в данном комплексе деформационные колебания ОН-группы воды.

a-Ала обладает меньшим сродством к молекулам воды, чем в-Ала, что возможно объяснить большим взаимодействием групп СОО^- и NH₃⁺в структуре первой аминокислоты, из-за того, что карбоксильная группа отделена от аминогруппы всего одним атомом углерода, что приводит к усилению взаимного притяжения в цвиттер-ионе [7].

Установлено, что валин (Вал), лейцин (Лей) и треонин (Тре) обладают слабым взаимодействием с водой [10]. Удлинение углеродной цепочки в структуре Вал в сравнении с a-Ала и структуре Лей по сравнению с Вал приводит к уменьшению поглощения молекул воды аминокислотой [80].

поглощения при 3210 см^-1 относится к образованию связи ОН... H₂O в структуре Тре.

В структуре Арг содержатся дополнительные полярные группы NH2, NH, образующие большое количество дополнительных водородных связей с молекулами воды. На ИК - спектре данное явление находит отражение в виде образования дополнительных пиков поглощение при длине волны 3310 и 3180 см^-1, относящихся к связям NH₂. H₂O и NH. H₂O соответственно [67].

Установлено [36], что для всех а-аминокислот общим является образование связи СОО^- и NH3⁺, но для ароматических соединений, не имеющих других активных групп в радикале, структурообразование по Н-связям происходит только между этими группами. Результат - образование двумерных сеток водородных связей, и структура такого соединения имеет слоистый характер. Присутствующая в тирозине (Тир) ОН- группа полагает возможность участия молекулы воды в образовании с молекулой аминокислоты связи R-ОН...^О. Для Тир именно специфические межмолекулярные контакты являются главным фактором структурообразования. В результате п-электронного сопряжения в молекулах Тир, увеличивается его роль, как донора Н-связей за счет ОН-группы [36].

Связь молекул Тир в слое растворителя, и между ними осуществляется связями N - Н...О и О-Н...О (полосы поглощения при 3166, 2730 и 2660 см^-1) [36]. На присутствие молекул воды в структуре Тир, указывают: уширение линии спектра в области 3600 - 2600 см^-1, появление максимума при 3147 см^-1, изменение интенсивности и сдвиг полосы поглощения при 3166 см^-1 в коротковолновую область. Можно говорить, что специфичность взаимодействия Тир с растворителем определяется, наличием ОН-групп в его структуре, способных к образованию водородных связей с молекулами воды.

По литературным данным для гистидина (Гис) установлено, что в полосы поглощения при 2850 и 2780 см^-1 свидетельствуют об образовании связи молекул воды с азотом имидозольного кольца. Нахождение молекул воды вблизи цвиттерионной группировки аминокислоты подтверждается полосами поглощения при 3400, 3300 и 3224 см^-1. На наличие молекул воды, не связанных водородной связью, и образование связей «вода-вода» вблизи гидрофобного радикала гистидина указывают соответственно полосы поглощения при 3752 см^-1 и 3490 см^-1. Кристаллический Гис является как донором, так и акцептором Н- связей. Молекулы воды, взаимодействуя с ним, могут принимать участие в образовании водородных связей с атомами кислорода карбоксильных групп и атомами водорода аминогрупп. Появление дополнительных полос поглощения в области 3500 - 3700 см^-1 указывает на появление ассоциированных молекул воды и молекул воды с частично разорванными Н-связями [48].

По гидрационной активности аминокислоты можно расположить в следующей последовательности:

Аспарагиновая кислота ≈ Глугаминовая кислота ≈ Метионин ≈ Изолейцин