БЕЛКОВЫЙ ОБМЕН

Белки являются первоосновой жизненных процессов. Это сложные макромолекулы, построенные из целого ряда аминокислот, образующих полипептидные цепочки. Численно важнейшими аминокислотами являются глицин, аланин, тирозин, триптофан.

Жизненное значение белков, входящих в их состав групп аминокислот, вытекает из основных положений современной физиологической химии, выдвинувшей положение о «функциональных белках». Речь идет о таких структурах и свойствах белковых тел, которые обеспечивают ход тех или иных специализированных физиологических реакций (А. Я. Данилевский, В. А. Энгельгардт, X. С. Коштоянц). K таким специализированным телам относится: актомиозин, играющий основную роль при мышечном сокращении и расслаблении; фибриноген, обеспечивающий процесс свертывания крови; дисульфидные и сульфгидрильные группы, т. e. серусодержащие аминокислоты (цистин, цистеин), имеющие, по-видимому, решающее значение в проявлениях нервнорефлекторной раздражимости, в общей реактивности, в создании высоких потенциалов регенерации тканей, и т. д.

Сам процесс возбуждения неотделим от процессов обмена, особенно белка. Общность и единство возбуждения и обмена отражены в учении M. Попова, в теории паранекроза Насонова и Александрова. X. С. Коштоянц усматривает в возбуждении демаскировку химически активных сульфгид- рильных групп белковой молекулы, т. e. реактивность биохимического субстрата.

Как целые белки (простые, сложные), так и многие составляющие их аминокислоты могут быть определены гистохимическими и физическими методами (например, тирозин, триптофан, гистидин, аргинин, цистин, цистеин и др.). Метод хроматографии (на бумаге) позволяет определить количественный и качественный состав белков.

Электронномикроскопически белок выглядит в цитоплазме то как мельчайшие сферические образования, то как «эндоплазматический рети- кулюм».

Синтез белков в организме является специфически направленным не только в видовом, индивидуальном, но и в органном отношении.

Изотопный метод позволяет определить скорость самообновления белков, находящихся, следовательно, в динамическом равновесии. Средняя продолжительность жизни общего белка тела у человека не превышает 80 дней; у крыс она в 5 раз меньше.

B разных органах указанные сроки резко колеблются, что связано с особенностями происходящего в них обмена. Наибольшими они являются в печени, почках, кишечнике, костном мозгу, наиболее низкими — в коже и в мускулатуре. Белки коллагена, особенно у пожилых людей, практически неподвижны [Ланг (К. Lang, 1952)].

Печень является важнейшим местом образования белков, особенно альбумина и фибриногена. Образование глобулинов связывается с лимфоретикулярной тканью, с гистиоцитами и макрофагами. B образовании гамма- глобулина (и антител) большую роль играют плазматические клетки и лимфоциты.

При опухолях типа плазмоцитом и миелом появляется белок, богатый ароматическими аминокислотами. Этот белок накапливается в почечных канальцах,-закупоривая их. При нагревании до 50—60° белок выпадает в осадок, при дальнейшем нагревании растворяется и вновь выпадает при охлаждении [Бенс-Джонс (Bence-Jones)]. Te же опухоли часто сопровождаются гиперглобулинемией и амилоидозом (см. ниже).